Show simple item record

Испитивање улоге катјон–π интеракција у активним центрима супероксид-дисмутаза

dc.creatorStojanović, Srđan
dc.creatorZlatović, Mario
dc.date.accessioned2023-08-25T14:56:42Z
dc.date.available2023-08-25T14:56:42Z
dc.date.issued2023
dc.identifier.issn0352-5139
dc.identifier.urihttps://cer.ihtm.bg.ac.rs/handle/123456789/6503
dc.description.abstractIn the present work, the influences of π–π interactions in superoxide dismutase (SOD) active centers were analyzed. The majority of the aromatic residues are involved in π–π interactions. Predominant type of interacting pairs is His–His and His–Trp pairs. In addition to π–π interactions, π residues also form π-networks in SOD proteins. The π–π interactions are most favorable at the pair distance range of 5–7 Å. We observed that most of the π–π interactions shows stabilization energies in the range from −4.2 to −12.6 kJ mol-1, while the metal assisted π–π interactions showed an energy in the range from −83.7 to −334.7 kJ mol-1. Most of the π–π interacting residues were evolutionary conserved and thus probably important in maintaining the structural stability of proteins through these interactions. A high percentage of these residues could be considered as stabilization centers, contributing to the net stability of SOD proteins.sr
dc.description.abstractУ овом раду анализирани су утицаји π–π интеракција у активним центрима супероксид-дисмутазе (SOD). Већина ароматичних остатака је укључена у π–π интеракције. Парови His–His и His–Trp су доминантни тип парова у интеракцији. Поред π–π интеракција, π остаци такође формирају π-мреже у SOD протеинима. π–π интерагујући парови су најповољнији у опсегу дистанци од 5–7 Å. Приметили смо да већина π–π интеракција има енергију у опсегу од −4,2 до −12,6 kJ mol-1, док су π–π интеракције уз асистенцију метала показале енергију у опсегу −83,7 до −334,7 kJ mol-1. Већина π–π интерагујућих остатака били су еволутивно конзервирани и могли би бити важни у одржавању структурне стабилности кроз ове интеракције. Висок проценат ових остатака може се сматрати стабилизационим центрима који доприносе нето стабилности SOD протеина.sr
dc.language.isoensr
dc.publisherBelgrade : Serbian Chemical Societysr
dc.relationinfo:eu-repo/grantAgreement/MESTD/inst-2020/200026/RS//sr
dc.relationinfo:eu-repo/grantAgreement/MESTD/inst-2020/200168/RS//sr
dc.rightsopenAccesssr
dc.rights.urihttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/
dc.sourceJournal of the Serbian Chemical Societysr
dc.subjectsuperoxide dismutasesr
dc.subjectdispersive forcessr
dc.subjectcatalytic sitesr
dc.titleπ–π interactions in structural stability: Role in superoxide dismutasessr
dc.titleИспитивање улоге катјон–π интеракција у активним центрима супероксид-дисмутазаsr
dc.typearticlesr
dc.rights.licenseBY-NC-NDsr
dc.citation.volume88
dc.citation.issue3
dc.citation.spage223
dc.citation.epage235
dc.citation.rankM23~
dc.identifier.doi10.2298/JSC220404052S
dc.identifier.fulltexthttp://cer.ihtm.bg.ac.rs/bitstream/id/26595/223jscs.pdf
dc.identifier.scopus2-s2.0-85153930281
dc.identifier.wos000920213700001
dc.type.versionpublishedVersionsr


Files in this item

Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record