Investigations on the role of cation–pi interactions in active centres of superoxide dismutase
Испитивање улоге катјон–π интеракција у активним центрима супероксид-дисмутаза
Abstract
In this study, we have analysed the influence of cation–π interactions on stability and properties of superoxide dismutase (SOD) active centres. The number of interactions formed by arginine is higher than by lysine in the cationic group, while those formed by histidine are comparatively higher in the π group. The energy contribution resulting from most frequent cation–π interactions was in the lower range of strong hydrogen bonds. The cation–π interactions involving transition metal ions as cation have energy more negative than –418.4 kJ mol-1. The stabilization centres for these proteins showed that all the residues involved in cation–π interactions were important in locating one or more of such centres. The majority of the residues involved in cation–p interactions were evolutionarily conserved and might have a significant contribution towards the stability of SOD proteins. The results presented in this work can be very useful for understanding the contribution of cation–π inter...actions to the stability of SOD active centres.
У овој студији смо анализирали утицај катјон–π интеракција на стабилност и особине активних центара супероксид-дисмутазе (SOD). Број интеракција које формира аргинин је већи од лизина у групи катјона, док је хистидин сразмерно већи у π групи. Енергетски допринос који је резултат најчешћих катјон–π интеракција био је у доњемопсегу јаких водоничних веза. Катјон–π интеракције које укључују јоне прелазних метала као катјон имају енергију негативнију од –418,4 kJ mol-1. Стабилизациони центри ових протеина показали су да су сви остаци укључени у катјон–π интеракције важни у распоређивању једног или више таквих центара. Већина остатака који су укључени у катјон–π интеракције су еволуцијски конзервирани и могли би имати значајан допринос стабилности SOD протеина. Резултати представљени у овом раду могу бити веома корисни за разумевање доприноса катјон–π интеракција стабилности активних центара SOD.
Keywords:
superoxide dismutase / cation-π interactions / catalytic siteSource:
The Journal of the Serbian Chemical Society, 2022, 87, 4, 465-477Publisher:
- Serbian Chemical Society
Funding / projects:
- Ministry of Education, Science and Technological Development, Republic of Serbia, Grant no. 200026 (University of Belgrade, Institute of Chemistry, Technology and Metallurgy - IChTM) (RS-200026)
- Ministry of Education, Science and Technological Development, Republic of Serbia, Grant no. 200168 (University of Belgrade, Faculty of Chemistry) (RS-200168)
Collections
Institution/Community
IHTMTY - JOUR AU - Stojanović, Srđan AU - Zlatović, Mario PY - 2022 UR - https://cer.ihtm.bg.ac.rs/handle/123456789/5013 AB - In this study, we have analysed the influence of cation–π interactions on stability and properties of superoxide dismutase (SOD) active centres. The number of interactions formed by arginine is higher than by lysine in the cationic group, while those formed by histidine are comparatively higher in the π group. The energy contribution resulting from most frequent cation–π interactions was in the lower range of strong hydrogen bonds. The cation–π interactions involving transition metal ions as cation have energy more negative than –418.4 kJ mol-1. The stabilization centres for these proteins showed that all the residues involved in cation–π interactions were important in locating one or more of such centres. The majority of the residues involved in cation–p interactions were evolutionarily conserved and might have a significant contribution towards the stability of SOD proteins. The results presented in this work can be very useful for understanding the contribution of cation–π interactions to the stability of SOD active centres. AB - У овој студији смо анализирали утицај катјон–π интеракција на стабилност и особине активних центара супероксид-дисмутазе (SOD). Број интеракција које формира аргинин је већи од лизина у групи катјона, док је хистидин сразмерно већи у π групи. Енергетски допринос који је резултат најчешћих катјон–π интеракција био је у доњемопсегу јаких водоничних веза. Катјон–π интеракције које укључују јоне прелазних метала као катјон имају енергију негативнију од –418,4 kJ mol-1. Стабилизациони центри ових протеина показали су да су сви остаци укључени у катјон–π интеракције важни у распоређивању једног или више таквих центара. Већина остатака који су укључени у катјон–π интеракције су еволуцијски конзервирани и могли би имати значајан допринос стабилности SOD протеина. Резултати представљени у овом раду могу бити веома корисни за разумевање доприноса катјон–π интеракција стабилности активних центара SOD. PB - Serbian Chemical Society T2 - The Journal of the Serbian Chemical Society T1 - Investigations on the role of cation–pi interactions in active centres of superoxide dismutase T1 - Испитивање улоге катјон–π интеракција у активним центрима супероксид-дисмутаза VL - 87 IS - 4 SP - 465 EP - 477 DO - 10.2298/JSC220109013S ER -
@article{ author = "Stojanović, Srđan and Zlatović, Mario", year = "2022", abstract = "In this study, we have analysed the influence of cation–π interactions on stability and properties of superoxide dismutase (SOD) active centres. The number of interactions formed by arginine is higher than by lysine in the cationic group, while those formed by histidine are comparatively higher in the π group. The energy contribution resulting from most frequent cation–π interactions was in the lower range of strong hydrogen bonds. The cation–π interactions involving transition metal ions as cation have energy more negative than –418.4 kJ mol-1. The stabilization centres for these proteins showed that all the residues involved in cation–π interactions were important in locating one or more of such centres. The majority of the residues involved in cation–p interactions were evolutionarily conserved and might have a significant contribution towards the stability of SOD proteins. The results presented in this work can be very useful for understanding the contribution of cation–π interactions to the stability of SOD active centres., У овој студији смо анализирали утицај катјон–π интеракција на стабилност и особине активних центара супероксид-дисмутазе (SOD). Број интеракција које формира аргинин је већи од лизина у групи катјона, док је хистидин сразмерно већи у π групи. Енергетски допринос који је резултат најчешћих катјон–π интеракција био је у доњемопсегу јаких водоничних веза. Катјон–π интеракције које укључују јоне прелазних метала као катјон имају енергију негативнију од –418,4 kJ mol-1. Стабилизациони центри ових протеина показали су да су сви остаци укључени у катјон–π интеракције важни у распоређивању једног или више таквих центара. Већина остатака који су укључени у катјон–π интеракције су еволуцијски конзервирани и могли би имати значајан допринос стабилности SOD протеина. Резултати представљени у овом раду могу бити веома корисни за разумевање доприноса катјон–π интеракција стабилности активних центара SOD.", publisher = "Serbian Chemical Society", journal = "The Journal of the Serbian Chemical Society", title = "Investigations on the role of cation–pi interactions in active centres of superoxide dismutase, Испитивање улоге катјон–π интеракција у активним центрима супероксид-дисмутаза", volume = "87", number = "4", pages = "465-477", doi = "10.2298/JSC220109013S" }
Stojanović, S.,& Zlatović, M.. (2022). Investigations on the role of cation–pi interactions in active centres of superoxide dismutase. in The Journal of the Serbian Chemical Society Serbian Chemical Society., 87(4), 465-477. https://doi.org/10.2298/JSC220109013S
Stojanović S, Zlatović M. Investigations on the role of cation–pi interactions in active centres of superoxide dismutase. in The Journal of the Serbian Chemical Society. 2022;87(4):465-477. doi:10.2298/JSC220109013S .
Stojanović, Srđan, Zlatović, Mario, "Investigations on the role of cation–pi interactions in active centres of superoxide dismutase" in The Journal of the Serbian Chemical Society, 87, no. 4 (2022):465-477, https://doi.org/10.2298/JSC220109013S . .