CER - Central Repository
Institute of Chemistry, Technology and Metallurgy
    • English
    • Српски
    • Српски (Serbia)
  • English 
    • English
    • Serbian (Cyrilic)
    • Serbian (Latin)
  • Login
View Item 
  •   Central Repository
  • IHTM
  • Radovi istraživača / Researchers' publications
  • View Item
  •   Central Repository
  • IHTM
  • Radovi istraživača / Researchers' publications
  • View Item
JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.

Covalent immobilization of lipase from Candida rugosa on Eupergit®

Kovalentna imobilizacija lipaze iz Candida rugosa za Eupergit®

Thumbnail
2005
1450-71880536179B.pdf (83.86Kb)
Authors
Bezbradica, Dejan I.
Ćorović, Jasmina J.
Prodanović, Radivoje
Milosavić, Nenad B.
Knežević, Zorica D.
Article (Published version)
Metadata
Show full item record
Abstract
An approach is presented for the stable covalent immobilization of Upase from Candida rugosa on Eupergit® with a high retention of hydrolytic activity. It comprises covalent bonding via lipase carbohydrate moiety previously modified by periodate oxidation, allowing a reduction in the involvement of the enzyme functional groups that are probably important in the catalytic mechanism. The hydrolytic activities of the lipase immobilized on Eupergif1 by two conventional methods (via oxirane group and via glutaralde-hyde) and with periodate method were compared. Results of lipase assays suggest that periodate method is superior for lipase immobilization on Eupergit® among methods applied in this study with respect to both, yield of immobilization and hydrolytic activity of the immobilized enzyme.
U ovom radu je ispitana mogućnost primene metode za kovalentno vezivanje lipaze iz Candida rugosa za komercijalni polimerni nosač Eupergit® kojom se dobijaju stabilni i aktivni imobilisani enzimi. Vezivanje se odvija preko ugljenohidratne komponente enzima, koja je prethodno modifikovana oksidacijom pomoću perjodata, a ne preko proteinske komponente, koja je važna za katalitičku aktivnost enzima. Hidrolitička aktivnost na ovaj način imobilisane lipaze upoređena je sa aktivnostima lipaza koje su imobilisane pomoću dve konvencionalne metode (vezivanje preko epoksidnih grupa nosača i vezivanje za nosač modifikovan glutaraldehidom). Rezultati ovog istraživanja pokazuju da je perjodatna metoda pogodnija za imobilizaciju lipaze na Eupergit® sa oba ispitivana aspekta: prinosa imobilizacije i hidrolitičke aktivnosti imobilisanog enzima.
Keywords:
Eupergit® / lipase / Candida rugosa' / immobilization
Source:
Acta periodica technologica, 2005, 36, 179-186

DOI: 10.2298/APT0536179B

ISSN: 1450-7188

[ Google Scholar ]
URI
http://cer.ihtm.bg.ac.rs/handle/123456789/2686
Collections
  • Radovi istraživača / Researchers' publications
Institution
IHTM
TY  - JOUR
AU  - Bezbradica, Dejan I.
AU  - Ćorović, Jasmina J.
AU  - Prodanović, Radivoje
AU  - Milosavić, Nenad B.
AU  - Knežević, Zorica D.
PY  - 2005
UR  - http://cer.ihtm.bg.ac.rs/handle/123456789/2686
AB  - An approach is presented for the stable covalent immobilization of Upase from Candida rugosa on Eupergit® with a high retention of hydrolytic activity. It comprises covalent bonding via lipase carbohydrate moiety previously modified by periodate oxidation, allowing a reduction in the involvement of the enzyme functional groups that are probably important in the catalytic mechanism. The hydrolytic activities of the lipase immobilized on Eupergif1 by two conventional methods (via oxirane group and via glutaralde-hyde) and with periodate method were compared. Results of lipase assays suggest that periodate method is superior for lipase immobilization on Eupergit® among methods applied in this study with respect to both, yield of immobilization and hydrolytic activity of the immobilized enzyme.
AB  - U ovom radu je ispitana mogućnost primene metode za kovalentno vezivanje lipaze iz Candida rugosa za komercijalni polimerni nosač Eupergit® kojom se dobijaju stabilni i aktivni imobilisani enzimi. Vezivanje se odvija preko ugljenohidratne komponente enzima, koja je prethodno modifikovana oksidacijom pomoću perjodata, a ne preko proteinske komponente, koja je važna za katalitičku aktivnost enzima. Hidrolitička aktivnost na ovaj način imobilisane lipaze upoređena je sa aktivnostima lipaza koje su imobilisane pomoću dve konvencionalne metode (vezivanje preko epoksidnih grupa nosača i vezivanje za nosač modifikovan glutaraldehidom). Rezultati ovog istraživanja pokazuju da je perjodatna metoda pogodnija za imobilizaciju lipaze na Eupergit® sa oba ispitivana aspekta: prinosa imobilizacije i hidrolitičke aktivnosti imobilisanog enzima.
T2  - Acta periodica technologica
T1  - Covalent immobilization of lipase from Candida rugosa on Eupergit®
T1  - Kovalentna imobilizacija lipaze iz Candida rugosa za Eupergit®
IS  - 36
SP  - 179
EP  - 186
DO  - 10.2298/APT0536179B
ER  - 
@article{
author = "Bezbradica, Dejan I. and Ćorović, Jasmina J. and Prodanović, Radivoje and Milosavić, Nenad B. and Knežević, Zorica D.",
year = "2005",
url = "http://cer.ihtm.bg.ac.rs/handle/123456789/2686",
abstract = "An approach is presented for the stable covalent immobilization of Upase from Candida rugosa on Eupergit® with a high retention of hydrolytic activity. It comprises covalent bonding via lipase carbohydrate moiety previously modified by periodate oxidation, allowing a reduction in the involvement of the enzyme functional groups that are probably important in the catalytic mechanism. The hydrolytic activities of the lipase immobilized on Eupergif1 by two conventional methods (via oxirane group and via glutaralde-hyde) and with periodate method were compared. Results of lipase assays suggest that periodate method is superior for lipase immobilization on Eupergit® among methods applied in this study with respect to both, yield of immobilization and hydrolytic activity of the immobilized enzyme., U ovom radu je ispitana mogućnost primene metode za kovalentno vezivanje lipaze iz Candida rugosa za komercijalni polimerni nosač Eupergit® kojom se dobijaju stabilni i aktivni imobilisani enzimi. Vezivanje se odvija preko ugljenohidratne komponente enzima, koja je prethodno modifikovana oksidacijom pomoću perjodata, a ne preko proteinske komponente, koja je važna za katalitičku aktivnost enzima. Hidrolitička aktivnost na ovaj način imobilisane lipaze upoređena je sa aktivnostima lipaza koje su imobilisane pomoću dve konvencionalne metode (vezivanje preko epoksidnih grupa nosača i vezivanje za nosač modifikovan glutaraldehidom). Rezultati ovog istraživanja pokazuju da je perjodatna metoda pogodnija za imobilizaciju lipaze na Eupergit® sa oba ispitivana aspekta: prinosa imobilizacije i hidrolitičke aktivnosti imobilisanog enzima.",
journal = "Acta periodica technologica",
title = "Covalent immobilization of lipase from Candida rugosa on Eupergit®, Kovalentna imobilizacija lipaze iz Candida rugosa za Eupergit®",
number = "36",
pages = "179-186",
doi = "10.2298/APT0536179B"
}
Bezbradica DI, Ćorović JJ, Prodanović R, Milosavić NB, Knežević ZD. Kovalentna imobilizacija lipaze iz Candida rugosa za Eupergit®. Acta periodica technologica. 2005;(36):179-186
Bezbradica, D. I., Ćorović, J. J., Prodanović, R., Milosavić, N. B.,& Knežević, Z. D. (2005). Kovalentna imobilizacija lipaze iz Candida rugosa za Eupergit®.
Acta periodica technologica(36), 179-186.
https://doi.org/10.2298/APT0536179B
Bezbradica Dejan I., Ćorović Jasmina J., Prodanović Radivoje, Milosavić Nenad B., Knežević Zorica D., "Kovalentna imobilizacija lipaze iz Candida rugosa za Eupergit®", no. 36 (2005):179-186,
https://doi.org/10.2298/APT0536179B .

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
About CeR – Central Repository | Send Feedback

OpenAIRERCUB
 

 

All of DSpaceInstitutionsAuthorsTitlesSubjectsThis institutionAuthorsTitlesSubjects

Statistics

View Usage Statistics

DSpace software copyright © 2002-2015  DuraSpace
About CeR – Central Repository | Send Feedback

OpenAIRERCUB