Show simple item record

Kovalentne modifikacije proteina biološki aktivnim hinonima

dc.creatorSladić, Dušan
dc.creatorNovaković, Irena
dc.creatorVujčić, Zoran
dc.creatorBožić, Tatjana T.
dc.creatorBožić, Nataša
dc.creatorMilić, Dragana
dc.creatorŠolaja, Bogdan
dc.creatorGašić, Miroslav J.
dc.date.accessioned2019-01-30T17:11:54Z
dc.date.available2019-01-30T17:11:54Z
dc.date.issued2004
dc.identifier.issn0352-5139
dc.identifier.urihttp://cer.ihtm.bg.ac.rs/handle/123456789/138
dc.description.abstractThe avarone/avarol quinone/hydroquinone couple shows considerable antitumor activity. In this work, covalent modification of β-lactoglobulin by avarone and its derivatives as well as by the synthetic steroidal quinone 2,5(10)-estradiene- 1,4,17-trione and its derivatives were studied. The techniques for studying chemical modification of β-lactoglobulin by quinones were: UV/Vis spectrophotometry, SDS PAGE and isoelectrofocusing. SDS PAGE results suggest that polymerization of the protein occurs. It could be seen that the protein of 18 kD gives the bands of 20 kD, 36 kD, 40 kD, 45 kD, 64 kD and 128 kD depending on modification agent. The shift of the pI of the protein (5.4) upon modification toward lower values (from pI 5.0 to 5.3) indicated that lysine amino groups are the principal site of the reaction of β-lactoglobulin with the quinones.en
dc.description.abstractHinonsko/hidrohinonski par avaron/avarol pokazuje značajnu antitumorsku aktivnost. U ovom radu proučavane su kovalentne modifikacije β-laktoglobulina avaronom, sintetičkim steroidnim hinonom 2,5(10)-estradien-1,4,17-trionom i njihovim derivatima. Tehnike za praćenje hemijske modifikacije bile su: UV/Vis spektrofotometrija, SDS PAGE i izoelektrofokusiranje. Rezultati SDS PAGE ukazuju da se dešava polimerizacija proteina.Može se videti da protein od 18 kD daje trake od 20 kD, 36 kD, 40 kD, 45 kD, 64 kD i 128 kD u zavisnosti od agensa za modifikaciju. Pomeranje pI vrednosti proteina (5,4) nakon modifikacije ka nižim vrednostima (od pI 5,0 do 5,3) pokazuje da su amino-grupe lizina glavna mesta reakcije β-laktoglobulina sa hinonima.sr
dc.publisherSerbian Chemical Society
dc.relationProject MESTD, br. 1586
dc.rightsopenAccess
dc.sourceJournal of the Serbian Chemical Society
dc.subjectquinoneen
dc.subjectavaroneen
dc.subjectsteroidal quinonesen
dc.subjectβ-lactoglobulinen
dc.subjectcovalent modificationen
dc.titleProtein covalent modification of biologically active quinonesen
dc.titleKovalentne modifikacije proteina biološki aktivnim hinonimasr
dc.typearticle
dc.rights.licenseBY-NC-ND
dcterms.abstractГашић, Мирослав Ј.; Шолаја, Богдан A.; Божић, Наташа; Сладић, Душан М.; Вујчић, Зоран М.; Новаковић, Ирена; Божић, Татјана Т.; Милић, Драган; Ковалентне модификације протеина биолошки активним хинонима; Ковалентне модификације протеина биолошки активним хинонима;
dc.citation.volume69
dc.citation.issue11
dc.citation.spage901
dc.citation.epage907
dc.citation.other69(11): 901-907
dc.citation.rankM23
dc.identifier.doi10.2298/JSC0411901S
dc.identifier.rcubConv_189
dc.identifier.fulltexthttp://cer.ihtm.bg.ac.rs//bitstream/id/7869/136.pdf
dc.identifier.scopus2-s2.0-31544482774
dc.identifier.wos000226120300009
dc.type.versionpublishedVersion


Files in this item

Thumbnail

This item appears in the following Collection(s)

Show simple item record