TY  - JOUR
AU  - Stojanović, Srđan
AU  - Petrović, Zoran Z.
AU  - Zlatović, Mario
PY  - 2021
UR  - https://cer.ihtm.bg.ac.rs/handle/123456789/4761
AB  - PaiIn this work, the influence of amide–π interactions on stability and properties of superoxide dismutase (SOD) active centres was analysed. In the data set of 43 proteins, 5017 amide–π interactions were observed, and every active centre formed averagely about 117 interactions. Most of the interactions belonged to the backbone of proteins. The analysis of the geometry of the amide–π interactions revealed two preferred structures, parallel-displaced and T-shaped structure. The aim of this study was to investigate the energy contribution resulting the from amide–π interactions, which were in the lower range of strong hydrogen bonds. The conservation patterns in the present study indicate that more than half of the residues involved in these interactions are evolutionarily conserved. The stabilization centres for these proteins showed that all residues involved in amide–π interactions were of use in locating one or more of such centres. The results presented in this work can be very useful for the understanding of contribution of amide–π interaction to the stability of SOD active centres.
AB  - У овом раду је анализиран утицај амид–π интеракција на стабилност и особине
активног центра супероксид-дисмутазe (SOD). Примећено је 5017 амид–π интеракција у
сету података од 43 протеина, где, просечно, сваки активни центар формира 117 интер-
акција. Већина интеракција је укључена у основни ланац протеина. Анализа геометрије
амид–π интеракција открива две приоритетне структуре, паралелно-измештен (parallel-
-displaced) и Т-облик (T-shaped) структуре. Ова студија има за циљ истраживање допри-
носа енергије амид–π интеракција чије јачине су у доњем рангу јаких водоничних веза.
Преглед конзервираности показује да је више од половине остатака укључених у ове
интеракције еволутивно конзервирано. Стабилизациони центри ових протеина показују
да су сви остаци који чине амид–_интеракције важни у распоређивању једног или више
таквих центара. Свеукупно, резултати у овом раду ће бити врло корисни за разумевање
доприноса амид–π интеракција када се анализира стабилност активних центара SOD.
PB  - Belgrade : Serbian Chemical Society
T2  - Journal of the Serbian Chemical Society
T1  - Amide–π interactions in active centres of superoxide dismutase
T1  - Amid-–π interakcije u aktivnom centru superoksid-dismutaza
VL  - 86
VL  - 9
SP  - 781
EP  - 793
DO  - 10.2298/JSC210321042S
ER  - 

@article{
author = "Stojanović, Srđan and Petrović, Zoran Z. and Zlatović, Mario",
year = "2021",
abstract = "PaiIn this work, the influence of amide–π interactions on stability and properties of superoxide dismutase (SOD) active centres was analysed. In the data set of 43 proteins, 5017 amide–π interactions were observed, and every active centre formed averagely about 117 interactions. Most of the interactions belonged to the backbone of proteins. The analysis of the geometry of the amide–π interactions revealed two preferred structures, parallel-displaced and T-shaped structure. The aim of this study was to investigate the energy contribution resulting the from amide–π interactions, which were in the lower range of strong hydrogen bonds. The conservation patterns in the present study indicate that more than half of the residues involved in these interactions are evolutionarily conserved. The stabilization centres for these proteins showed that all residues involved in amide–π interactions were of use in locating one or more of such centres. The results presented in this work can be very useful for the understanding of contribution of amide–π interaction to the stability of SOD active centres., У овом раду је анализиран утицај амид–π интеракција на стабилност и особине
активног центра супероксид-дисмутазe (SOD). Примећено је 5017 амид–π интеракција у
сету података од 43 протеина, где, просечно, сваки активни центар формира 117 интер-
акција. Већина интеракција је укључена у основни ланац протеина. Анализа геометрије
амид–π интеракција открива две приоритетне структуре, паралелно-измештен (parallel-
-displaced) и Т-облик (T-shaped) структуре. Ова студија има за циљ истраживање допри-
носа енергије амид–π интеракција чије јачине су у доњем рангу јаких водоничних веза.
Преглед конзервираности показује да је више од половине остатака укључених у ове
интеракције еволутивно конзервирано. Стабилизациони центри ових протеина показују
да су сви остаци који чине амид–_интеракције важни у распоређивању једног или више
таквих центара. Свеукупно, резултати у овом раду ће бити врло корисни за разумевање
доприноса амид–π интеракција када се анализира стабилност активних центара SOD.",
publisher = "Belgrade : Serbian Chemical Society",
journal = "Journal of the Serbian Chemical Society",
title = "Amide–π interactions in active centres of superoxide dismutase, Amid-–π interakcije u aktivnom centru superoksid-dismutaza",
volume = "86, 9",
pages = "781-793",
doi = "10.2298/JSC210321042S"
}

Stojanović, S., Petrović, Z. Z.,& Zlatović, M.. (2021). Amide–π interactions in active centres of superoxide dismutase. in Journal of the Serbian Chemical Society
Belgrade : Serbian Chemical Society., 86, 781-793.
https://doi.org/10.2298/JSC210321042S

Stojanović S, Petrović ZZ, Zlatović M. Amide–π interactions in active centres of superoxide dismutase. in Journal of the Serbian Chemical Society. 2021;86:781-793.
doi:10.2298/JSC210321042S .

Stojanović, Srđan, Petrović, Zoran Z., Zlatović, Mario, "Amide–π interactions in active centres of superoxide dismutase" in Journal of the Serbian Chemical Society, 86 (2021):781-793,
https://doi.org/10.2298/JSC210321042S . .