π–π interactions in structural stability: Role in superoxide dismutases
Испитивање улоге катјон–π интеракција у активним центрима супероксид-дисмутаза
Article (Published version)
Metadata
Show full item recordAbstract
In the present work, the influences of π–π interactions in superoxide
dismutase (SOD) active centers were analyzed. The majority of the aromatic
residues are involved in π–π interactions. Predominant type of interacting pairs
is His–His and His–Trp pairs. In addition to π–π interactions, π residues also
form π-networks in SOD proteins. The π–π interactions are most favorable at
the pair distance range of 5–7 Å. We observed that most of the π–π interactions
shows stabilization energies in the range from −4.2 to −12.6 kJ mol-1, while the
metal assisted π–π interactions showed an energy in the range from −83.7 to
−334.7 kJ mol-1. Most of the π–π interacting residues were evolutionary conserved
and thus probably important in maintaining the structural stability of
proteins through these interactions. A high percentage of these residues could
be considered as stabilization centers, contributing to the net stability of SOD
proteins.
У овом раду анализирани су утицаји π–π интеракција у активним центрима супероксид-дисмутазе (SOD). Већина ароматичних остатака је укључена у π–π интеракције.
Парови His–His и His–Trp су доминантни тип парова у интеракцији. Поред π–π интеракција, π остаци такође формирају π-мреже у SOD протеинима. π–π интерагујући парови
су најповољнији у опсегу дистанци од 5–7 Å. Приметили смо да већина π–π интеракција
има енергију у опсегу од −4,2 до −12,6 kJ mol-1, док су π–π интеракције уз асистенцију
метала показале енергију у опсегу −83,7 до −334,7 kJ mol-1. Већина π–π интерагујућих
остатака били су еволутивно конзервирани и могли би бити важни у одржавању структурне стабилности кроз ове интеракције. Висок проценат ових остатака може се сматрати стабилизационим центрима који доприносе нето стабилности SOD протеина.
Keywords:
superoxide dismutase / dispersive forces / catalytic siteSource:
Journal of the Serbian Chemical Society, 2023, 88, 3, 223-235Publisher:
- Belgrade : Serbian Chemical Society
Funding / projects:
- Ministry of Science, Technological Development and Innovation of the Republic of Serbia, institutional funding - 200026 (University of Belgrade, Institute of Chemistry, Technology and Metallurgy - IChTM) (RS-MESTD-inst-2020-200026)
- Ministry of Science, Technological Development and Innovation of the Republic of Serbia, institutional funding - 200168 (University of Belgrade, Faculty of Chemistry) (RS-MESTD-inst-2020-200168)
DOI: 10.2298/JSC220404052S
ISSN: 0352-5139
WoS: 000920213700001
Scopus: 2-s2.0-85153930281
Collections
Institution/Community
IHTMTY - JOUR AU - Stojanović, Srđan AU - Zlatović, Mario PY - 2023 UR - https://cer.ihtm.bg.ac.rs/handle/123456789/6503 AB - In the present work, the influences of π–π interactions in superoxide dismutase (SOD) active centers were analyzed. The majority of the aromatic residues are involved in π–π interactions. Predominant type of interacting pairs is His–His and His–Trp pairs. In addition to π–π interactions, π residues also form π-networks in SOD proteins. The π–π interactions are most favorable at the pair distance range of 5–7 Å. We observed that most of the π–π interactions shows stabilization energies in the range from −4.2 to −12.6 kJ mol-1, while the metal assisted π–π interactions showed an energy in the range from −83.7 to −334.7 kJ mol-1. Most of the π–π interacting residues were evolutionary conserved and thus probably important in maintaining the structural stability of proteins through these interactions. A high percentage of these residues could be considered as stabilization centers, contributing to the net stability of SOD proteins. AB - У овом раду анализирани су утицаји π–π интеракција у активним центрима супероксид-дисмутазе (SOD). Већина ароматичних остатака је укључена у π–π интеракције. Парови His–His и His–Trp су доминантни тип парова у интеракцији. Поред π–π интеракција, π остаци такође формирају π-мреже у SOD протеинима. π–π интерагујући парови су најповољнији у опсегу дистанци од 5–7 Å. Приметили смо да већина π–π интеракција има енергију у опсегу од −4,2 до −12,6 kJ mol-1, док су π–π интеракције уз асистенцију метала показале енергију у опсегу −83,7 до −334,7 kJ mol-1. Већина π–π интерагујућих остатака били су еволутивно конзервирани и могли би бити важни у одржавању структурне стабилности кроз ове интеракције. Висок проценат ових остатака може се сматрати стабилизационим центрима који доприносе нето стабилности SOD протеина. PB - Belgrade : Serbian Chemical Society T2 - Journal of the Serbian Chemical Society T1 - π–π interactions in structural stability: Role in superoxide dismutases T1 - Испитивање улоге катјон–π интеракција у активним центрима супероксид-дисмутаза VL - 88 IS - 3 SP - 223 EP - 235 DO - 10.2298/JSC220404052S ER -
@article{ author = "Stojanović, Srđan and Zlatović, Mario", year = "2023", abstract = "In the present work, the influences of π–π interactions in superoxide dismutase (SOD) active centers were analyzed. The majority of the aromatic residues are involved in π–π interactions. Predominant type of interacting pairs is His–His and His–Trp pairs. In addition to π–π interactions, π residues also form π-networks in SOD proteins. The π–π interactions are most favorable at the pair distance range of 5–7 Å. We observed that most of the π–π interactions shows stabilization energies in the range from −4.2 to −12.6 kJ mol-1, while the metal assisted π–π interactions showed an energy in the range from −83.7 to −334.7 kJ mol-1. Most of the π–π interacting residues were evolutionary conserved and thus probably important in maintaining the structural stability of proteins through these interactions. A high percentage of these residues could be considered as stabilization centers, contributing to the net stability of SOD proteins., У овом раду анализирани су утицаји π–π интеракција у активним центрима супероксид-дисмутазе (SOD). Већина ароматичних остатака је укључена у π–π интеракције. Парови His–His и His–Trp су доминантни тип парова у интеракцији. Поред π–π интеракција, π остаци такође формирају π-мреже у SOD протеинима. π–π интерагујући парови су најповољнији у опсегу дистанци од 5–7 Å. Приметили смо да већина π–π интеракција има енергију у опсегу од −4,2 до −12,6 kJ mol-1, док су π–π интеракције уз асистенцију метала показале енергију у опсегу −83,7 до −334,7 kJ mol-1. Већина π–π интерагујућих остатака били су еволутивно конзервирани и могли би бити важни у одржавању структурне стабилности кроз ове интеракције. Висок проценат ових остатака може се сматрати стабилизационим центрима који доприносе нето стабилности SOD протеина.", publisher = "Belgrade : Serbian Chemical Society", journal = "Journal of the Serbian Chemical Society", title = "π–π interactions in structural stability: Role in superoxide dismutases, Испитивање улоге катјон–π интеракција у активним центрима супероксид-дисмутаза", volume = "88", number = "3", pages = "223-235", doi = "10.2298/JSC220404052S" }
Stojanović, S.,& Zlatović, M.. (2023). π–π interactions in structural stability: Role in superoxide dismutases. in Journal of the Serbian Chemical Society Belgrade : Serbian Chemical Society., 88(3), 223-235. https://doi.org/10.2298/JSC220404052S
Stojanović S, Zlatović M. π–π interactions in structural stability: Role in superoxide dismutases. in Journal of the Serbian Chemical Society. 2023;88(3):223-235. doi:10.2298/JSC220404052S .
Stojanović, Srđan, Zlatović, Mario, "π–π interactions in structural stability: Role in superoxide dismutases" in Journal of the Serbian Chemical Society, 88, no. 3 (2023):223-235, https://doi.org/10.2298/JSC220404052S . .