On the importance of π–π interactions in structural stability of phycocyanins
О значају π−π интеракција у структурној стабилности фикоцијанина
Чланак у часопису (Објављена верзија)
Метаподаци
Приказ свих података о документуАпстракт
The influences of π−π interactions in phycocyanin proteins and their
environmental preferences were analyzed. The observations indicate that the
majority of the aromatic residues in phycocyanin proteins are involved in π−π
interactions. Phenylalanine (Phe) and tyrosine (Tyr) residues were found to be
involved in π–π interactions much more frequently than tryptophan (Trp) or
histidine (His). Similarly, the Phe−Phe and Tyr−Tyr π–π interacting pair had
the highest frequency of occurrence. In addition to π-π interactions, the aromatic
residues also form π-networks in phycocyanins. The π–π interactions are
most favourable at the pair distance range of 5.5–7 Å, with a clear preference
for T-shaped ring arrangements. Using ab initio calculations, we observed that
most of the π−π interactions possess energy from 0 to −10 kJ mol-1. Stabilization
centres for these proteins showed that all residues found in π−π interactions
are important in locating one or more such centres. π−π inter...acting residues
are evolutionary conserved. The results obtained from this study will be
beneficial in further understanding the structural stability and eventual development
of protein engineering of phycocyanins.
Анализирани су утицаји π−π интеракција у протеинима фикоцијанинима и њихове
преференције ка окружењу. Запажања показују да је већина ароматичних остатака у
протеинима фикоцијанинима укључена у π−π интеракције. Утврђено је да су остаци фенилаланина (Phe) и тирозина (Tyr) много чешће укључени у π–π интеракције него триптофана (Trp) или хистидина (His). Слично томе, интерагујући π–π парови Phe−Phe и Tyr−Tyr имали су највећу учесталост појављивања. Додатно, ароматични остаци такође
стварају π-мреже у фикоцијанинима. π–π интеракције су најповољније у распону дистанци парова од 5,5–7 Å, с јасном склоношћу за распоред прстенова у облику слова Т. Користећи ab initio прорачуне, приметили смо да већина π−π интеракција има енергију у распону од 0 до −10 kJ mol-1. Стабилизациони центри ових протеина показали су да су сви остаци пронађени у π−π интеракцијама важни у лоцирању једног или више таквих центара. π−π интеракциони остаци су еволутивно конзервирани. Резултати добивени овом студијом биће ...од користи у даљем разумевању структурне стабилности и евентуалном развоју протеинског инжењеринга фикоцијанина.
Кључне речи:
phycobiliproteins / aromatic interactions / stabilization centers / amino acid conservation / ab initio studyИзвор:
Journal of the Serbian Chemical Society, 2023, 88, 5, 481-494Издавач:
- Belgrade : Serbian Chemical Society
Финансирање / пројекти:
- Министарство науке, технолошког развоја и иновација Републике Србије, институционално финансирање - 200026 (Универзитет у Београду, Институт за хемију, технологију и металургију - ИХТМ) (RS-MESTD-inst-2020-200026)
- Министарство науке, технолошког развоја и иновација Републике Србије, институционално финансирање - 200168 (Универзитет у Београду, Хемијски факултет) (RS-MESTD-inst-2020-200168)
Институција/група
IHTMTY - JOUR AU - Breberina, Luka AU - Nikolić, Milan AU - Stojanović, Srđan AU - Zlatović, Mario PY - 2023 UR - https://cer.ihtm.bg.ac.rs/handle/123456789/6502 AB - The influences of π−π interactions in phycocyanin proteins and their environmental preferences were analyzed. The observations indicate that the majority of the aromatic residues in phycocyanin proteins are involved in π−π interactions. Phenylalanine (Phe) and tyrosine (Tyr) residues were found to be involved in π–π interactions much more frequently than tryptophan (Trp) or histidine (His). Similarly, the Phe−Phe and Tyr−Tyr π–π interacting pair had the highest frequency of occurrence. In addition to π-π interactions, the aromatic residues also form π-networks in phycocyanins. The π–π interactions are most favourable at the pair distance range of 5.5–7 Å, with a clear preference for T-shaped ring arrangements. Using ab initio calculations, we observed that most of the π−π interactions possess energy from 0 to −10 kJ mol-1. Stabilization centres for these proteins showed that all residues found in π−π interactions are important in locating one or more such centres. π−π interacting residues are evolutionary conserved. The results obtained from this study will be beneficial in further understanding the structural stability and eventual development of protein engineering of phycocyanins. AB - Анализирани су утицаји π−π интеракција у протеинима фикоцијанинима и њихове преференције ка окружењу. Запажања показују да је већина ароматичних остатака у протеинима фикоцијанинима укључена у π−π интеракције. Утврђено је да су остаци фенилаланина (Phe) и тирозина (Tyr) много чешће укључени у π–π интеракције него триптофана (Trp) или хистидина (His). Слично томе, интерагујући π–π парови Phe−Phe и Tyr−Tyr имали су највећу учесталост појављивања. Додатно, ароматични остаци такође стварају π-мреже у фикоцијанинима. π–π интеракције су најповољније у распону дистанци парова од 5,5–7 Å, с јасном склоношћу за распоред прстенова у облику слова Т. Користећи ab initio прорачуне, приметили смо да већина π−π интеракција има енергију у распону од 0 до −10 kJ mol-1. Стабилизациони центри ових протеина показали су да су сви остаци пронађени у π−π интеракцијама важни у лоцирању једног или више таквих центара. π−π интеракциони остаци су еволутивно конзервирани. Резултати добивени овом студијом биће од користи у даљем разумевању структурне стабилности и евентуалном развоју протеинског инжењеринга фикоцијанина. PB - Belgrade : Serbian Chemical Society T2 - Journal of the Serbian Chemical Society T1 - On the importance of π–π interactions in structural stability of phycocyanins T1 - О значају π−π интеракција у структурној стабилности фикоцијанина VL - 88 IS - 5 SP - 481 EP - 494 DO - 10.2298/JSC221201008B ER -
@article{ author = "Breberina, Luka and Nikolić, Milan and Stojanović, Srđan and Zlatović, Mario", year = "2023", abstract = "The influences of π−π interactions in phycocyanin proteins and their environmental preferences were analyzed. The observations indicate that the majority of the aromatic residues in phycocyanin proteins are involved in π−π interactions. Phenylalanine (Phe) and tyrosine (Tyr) residues were found to be involved in π–π interactions much more frequently than tryptophan (Trp) or histidine (His). Similarly, the Phe−Phe and Tyr−Tyr π–π interacting pair had the highest frequency of occurrence. In addition to π-π interactions, the aromatic residues also form π-networks in phycocyanins. The π–π interactions are most favourable at the pair distance range of 5.5–7 Å, with a clear preference for T-shaped ring arrangements. Using ab initio calculations, we observed that most of the π−π interactions possess energy from 0 to −10 kJ mol-1. Stabilization centres for these proteins showed that all residues found in π−π interactions are important in locating one or more such centres. π−π interacting residues are evolutionary conserved. The results obtained from this study will be beneficial in further understanding the structural stability and eventual development of protein engineering of phycocyanins., Анализирани су утицаји π−π интеракција у протеинима фикоцијанинима и њихове преференције ка окружењу. Запажања показују да је већина ароматичних остатака у протеинима фикоцијанинима укључена у π−π интеракције. Утврђено је да су остаци фенилаланина (Phe) и тирозина (Tyr) много чешће укључени у π–π интеракције него триптофана (Trp) или хистидина (His). Слично томе, интерагујући π–π парови Phe−Phe и Tyr−Tyr имали су највећу учесталост појављивања. Додатно, ароматични остаци такође стварају π-мреже у фикоцијанинима. π–π интеракције су најповољније у распону дистанци парова од 5,5–7 Å, с јасном склоношћу за распоред прстенова у облику слова Т. Користећи ab initio прорачуне, приметили смо да већина π−π интеракција има енергију у распону од 0 до −10 kJ mol-1. Стабилизациони центри ових протеина показали су да су сви остаци пронађени у π−π интеракцијама важни у лоцирању једног или више таквих центара. π−π интеракциони остаци су еволутивно конзервирани. Резултати добивени овом студијом биће од користи у даљем разумевању структурне стабилности и евентуалном развоју протеинског инжењеринга фикоцијанина.", publisher = "Belgrade : Serbian Chemical Society", journal = "Journal of the Serbian Chemical Society", title = "On the importance of π–π interactions in structural stability of phycocyanins, О значају π−π интеракција у структурној стабилности фикоцијанина", volume = "88", number = "5", pages = "481-494", doi = "10.2298/JSC221201008B" }
Breberina, L., Nikolić, M., Stojanović, S.,& Zlatović, M.. (2023). On the importance of π–π interactions in structural stability of phycocyanins. in Journal of the Serbian Chemical Society Belgrade : Serbian Chemical Society., 88(5), 481-494. https://doi.org/10.2298/JSC221201008B
Breberina L, Nikolić M, Stojanović S, Zlatović M. On the importance of π–π interactions in structural stability of phycocyanins. in Journal of the Serbian Chemical Society. 2023;88(5):481-494. doi:10.2298/JSC221201008B .
Breberina, Luka, Nikolić, Milan, Stojanović, Srđan, Zlatović, Mario, "On the importance of π–π interactions in structural stability of phycocyanins" in Journal of the Serbian Chemical Society, 88, no. 5 (2023):481-494, https://doi.org/10.2298/JSC221201008B . .